Congresso Paranaense de Biomedicina, I Congresso de Biomedicina Estética do Paraná, I Simpósio de Ciências Forenses e Laboratoriais, I Encontro das Mulheres Biomédicas

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Dados do Trabalho


Título

ESTUDO, MUTAÇOES COMPUTACIONAIS E INTERAÇAO DE PEPTIDEOS DERIVADOS DA ANTITOXINA PARD.

Palavras-Chave

Fluorescência, antitoxina, peptídeos.

Fundamentação/Introdução

Nos dias atuais, as doenças infecciosas estão entre as principais causas de mortalidade da população humana pelo surgimento de microrganismos multirresistentes aos medicamentos do mercado. Esses fatores têm motivado a busca por drogas cada vez mais potentes no combate às doenças infecciosas e principalmente estáveis aos mecanismos de resistência bacteriana. Diante desta realidade, as toxinas encontradas em organismos vivos são uma grande promessa para alcançar estes objetivos. Dentre estas toxinas, a proteína bacteriana ParE constitui um exemplo importante da riqueza química e biológica associada a antibióticos de origem natural com potencial considerável, a qual exerce sua função sobre um grupo de enzimas denominado topoisomerases.

Objetivos

O objetivo deste trabalho foi realizar estudos de e interação de peptídeos análogos a proteína ParD mutados computacionalmente para identificar a menor sequência peptídica da antitoxina com maior grau de afinidade com a toxina ParE.

Delineamento e Métodos

Estudo qualitativo experimental onde foram realizados estudos de modelagem molecular, acoplamento, dinâmica molecular com recozimento simulado e varredura de alanina, os péptidos foram sintetizados pela metodologia SPPS, purificados e analisados por HPLC e caracterizados por ESI-MS, posteriormente foi realizado estudos de interação dos peptídeos utilizando a técnica de fluorescência

Resultados

As alterações realizadas na sequencia de ParD in silico ,simulação, identificação de clusters e varrdura de alanina proporcionou encontra um modelo derivado da antitoxina Pard com interações mais favoráveis do que a proteína nativa, no qual obteve-se uma síntese e caracterização adequadas

Conclusões/Considerações finais

As mutações in silico no peptídeo derivado de ParD apresentam sequencias com maoir afinidade que a proteína nativa. As interações dos peptídeos interagem principalmente por interfaces hidrofóbicas.A síntese, purificação e caracterização do peptídeo foo satisfatoria confirmada por espectrometria de massas. A interação entre os peptídeos derivados da antitoxina demosntraram resultados favoráveis comparados a proteína original ParD.

Área

Tema livre

Instituições

CEUMA - Maranhao - Brasil, unesp - Sao Paulo - Brasil

Autores

THAIS AZEVEDO BENITES, THAIS AZEVEDO BENITES, REINALDO MARCHETTO, REINALDO MARCHETTO